披网格蛋白小泡形成的机理－细胞生物学

文章作者 100test 发表时间 2007:09:10 11:23:31
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　　披网格蛋白小泡形成的机理

　　在大量进行内吞活动的细胞（如肝细胞、成纤维细胞）中，细胞质膜有许多网格蛋白小窝（图9-65）。这些小窝的形成需要很多衔接子（adapter）和网格蛋白，小泡最后与质膜的脱离还需要一种称作发动蛋白（dynamin）的GTP结合蛋白。

图9-65 成纤维细胞质面的网格蛋白被膜小窝的电子显微镜照片

　　■ 网格蛋白（clathrin）及包被亚基（coat subunits）

　　典型的披网格蛋白小泡的直径为50～100nm.网格蛋白由相对分子质量为180kDa的重链和相对分子质量为35～40kDa的轻链组成二聚体， 三个二聚体形成包被的基本结构单位——三联体骨架（triskelion）， 称为三腿蛋白（three-legged protein）。许多三腿复合物再组装成六边形或五边形网格结构，即包被亚基，然后由这些网格蛋白亚基组装成披网格蛋白小泡（图9-66）。

图9-66 网格蛋白的结构

（a） 网格蛋白的三腿复合物；（b）网格蛋白包被亚基；（c）披网格蛋白小泡。

　　■ 衔接蛋白（adaptin， AP） 和发动蛋白（dynamin）

　　● 衔接蛋白

　　在网格蛋白被膜小窝形成时， 网格蛋白和膜之间有一种蛋白质起衔接作用，这就是衔接蛋白。所以衔接蛋白是一种在披网格蛋白小泡形成中起中介作用的蛋白质．

　　目前已知有三种衔接蛋白：AP1、AP2和AP3.

　　AP1： 衔接蛋白AP1参与反面高尔基体的披网格蛋白小泡的出芽。由于M6P受体蛋白既存在于反面高尔基体又存在于细胞质膜，所以这种受体既能同AP1作用又能与AP2相互作用。

　　AP2： 衔接蛋白AP2是由α衔接蛋白（α链）和β衔接蛋白（β链）两种衔接蛋白组成的异二聚体。参与反面高尔基体网络的披网格蛋白小泡的组装。

　　AP3： 最近在酵母和鼠的研究中又鉴定了一种衔接蛋白， AP3，具有AP3突变的酵母，反面高尔基体的某些蛋白就不能被运输到液泡、溶酶体。