生物化学笔记——第一篇第三章酶

文章作者 100test 发表时间 2007:01:06 18:54:44
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第三章　　酶
　　一、酶的组成
　　单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
　　结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；
　　　　　　辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
　　　　　　　　　　　可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
　　　　　　　　　　　　　　辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
参与组成辅酶的维生素
转移的基团 　　辅酶或辅基 所含维生素
氢原子 NAD ﹑NADP 尼克酰胺（维生素PP）
FMN﹑FAD 维生素B2
醛基 TPP 维生素B1
酰基 辅酶A﹑硫辛酸 泛酸、硫辛酸
烷基 钴胺类辅酶类 维生素B12
二氧化碳 生物素 生物素
氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛（维生素B6）
甲基、等一碳单位 四氢叶酸 叶酸

　　二、酶的活性中心
　　酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。
　
　　三、酶反应动力学
　　酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。
　　１、底物浓度
　　１）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。
　　２）米氏方程式
　　　　V＝Vmax［S］／Km＋［S］
　　a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
　　b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
　　c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
　　d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。
　　２、酶浓度
　　在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。
　　３、温度
　　温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。
　　酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。转贴于：